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| La structure de l’α-actinine humaine, composant majeur des unités contractiles musculaires de base, révèle un mécanisme de régulation unique dépendant des phosphoinositides, ainsi que de leur assemblage. Source iconographique et légendaire: http://www.sciencedirect.com/science/journal/aip/00928674 |
La superfamille des spectrines joue un rôle clé dans l’assemblage du
cytosquelette d’actine dans une variété de cellules, comme par exemple dans les liaisons
transversales qui s’établissent entre les filaments d’actine; agissant comme
des échafaudages pour l’assemblage de complexes protéiques de grande taille
impliqués dans l’intégrité structurelle et la sensibilité mécanique, de même
que dans la signalisation cellulaire. Les α-actinines, en particulier,
sont des acteurs majeurs de l’établissement de liaisons transversales dans les
disques Z, des adhérences focales, et les stress subis par les fibres d’actine.
Nous rendons compte ici de l’existence d’une structure à haute résolution du dimère
de l’α-actine-2 de 200 kD du muscle strié et explorons ses implications
fonctionnelles au niveau biochimique et cellulaire. La structure fournit un
éclairage des mécanismes qui sous-tendent les interactions avec les protéines sarcomériques comme la titine (connectine) par l’intermédiaire
des phosphoinositides, pose les jalons de l’étude à un niveau moléculaire de l’impact
des mutations pathogéniques, et se révèle en tant que telle très vraisemblablement impliquée dans la régulation des protéines semblables à
la spectrine. Euripedes de Almeida Ribeiro Jr et al, dans Cell, publication en
ligne en avant – première, 26 novembre 2014
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