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La
capacité de pister la cinétique de dégradation des protéines à travers le
protéome mammifère révèle qu’un échantillon de protéines est de moins en moins
susceptible d’être dégradé au fur et à mesure que le temps passe. Les effets d’une
variation en nombre de copies de protéines en fonction de la génétique peuvent être
prédits par les propriétés de ces protéines.
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Les
protéines récemment synthétisées présentent-elles la même probabilité d’être
dégradées que les protéines anciennement synthétisées ? Nous nous sommes
posés cette question en utilisant un marquage pulse-chase et la spectrométrie
de masse quantitative pour obtenir des profils de dégradation pour des milliers
de protéines. Nous trouvons que plus de 10% des protéines subissent une
dégradation non-exponentielle. Plus spécifiquement, les protéines sont moins
stables au cours des premières heures de leur vie, et se stabilisent avec l’âge.
Les profils de dégradation sont conservés, et similaires dans deux types de
cellules. Beaucoup de protéines non-exponentiellement dégradées (NED) sont des
sous-unités de complexes qui sont produits en quantités super – stoechiométriques
par rapport à leurs homologues exponentiellement dégradées (ED). Au sein des
complexes, les protéines NED présentent des interfaces d’interaction et s’assemblent
de manière plus précoce que les sous-unités ED. L’amplification des gènes
codant pour les protéines NED accentue leur dégradation initiale. Les profils
de dégradation peuvent toujours prédire l’atténuation des niveaux de protéines
dans les cellules aneuploïdes. Prises dans leur ensemble, nos données montrent
que la dégradation non exponentielle est commune, conservée, et a des
conséquences importantes sur la formation des complexes et la régulation de l’abondance
en protéines. Erik McShane, et al, dans Cell, publication en ligne en
avant-première, 6 octobre 2016
Source iconographique, légendaire et rédactionnelle:
Science Direct / Traduction et
adaptation : NZ
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