 |
| Explication du fonctionnement d'Hsp70. La protéine mal conformée pénètre dans Hsp shématisée sous forme d'un cylindre. Celui-ci va replier la protéine qui ressortira avec sa conformation définitive. (Wikipedia) Source: http://fr.wikipedia.org/wiki/Hsp70 |
Les fonctions de chaperon de la protéine de choc thermique - heat shock dans le texte - (Hsp) 70 implique un
mécanisme de contrôle allostérique entre le domaine de liaison nucléotidique
(NBD) et le domaine de liaison au substrat polypeptidique (SBD) : la
liaison de l’ATP et son hydrolyse soumet à régulation l’affinité pour les
polypeptides, et la liaison polypeptidique accélère l’hydrolyse de l’ATP. Ces
données suggèrent que Hsp70 existe sous deux états conformationels, au moins. Aucune
donnée relative aux structures et conformations avec haute affinité pour les
polypeptides n’a été publiée ces
dernières années ; la conformation avec fente de liaison sur polypeptide
ouvert n’a été récemment élucidée. De plus, d’autres études biophysiques ont
révélé une image plus dynamique de Hsp70, mettant en lumière les mécanismes
moléculaires par lesquels Hsp70 exerce son action permissive sur le pliage des
protéines. Dans cette revue, les récentes avancées sur structure et mécanisme
des Hsp70s sont discutées. Matthias P. Mayer, in Trends in Biochemical
Sciences – 1008, online 5 September 2013, in press
Source:
Science Direct / Traduction et
adaptation: NZ
Aucun commentaire:
Enregistrer un commentaire