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| Bousculant de dogme ancien selon lequel seules les parties variables des immunoglobulines sont impliquées dans la liaison des anticorps, il a été montré que le domaine constant (CH1) des Immunnoglobulines (Ig) peut aussi intervenir dans la spécificité fine des anticorps. Source iconographique et légendaire: http://cochin.inserm.fr/linstitut/evenements/Modulation-de-l2019activite-anti-virale-d2019un |
La spécificité de la liaison aux antigènes est importante chez les immunoglobulines,
pour ce qui est de leur fonction dans la défense immunitaire. Cependant, le
répertoire immun contient une fraction considérable d’immunoglobulines à la
faculté de liaison multivalente, dont les principes moteurs physico-chimique
restent peu connus. L’évolution de la spécificité des immunoglobulines survient
par l’intermédiaire d'un processus itératif de mutation et de sélection, que l’on
désigne par maturation d’affinité. De récentes études révèlent que certaines
mutations somatiques pourraient compromettre la stabilité thermodynamique des
régions variables des immunoglobulines. Une fois cette observation intégrée avec
l’abondance de données existantes sur l’évolution des activités enzymatiques
nouvellement découvertes, nous proposons que la spécificité propre à l’anticorps
est liée à la stabilité thermodynamique de la liaison aux différentes régions
des antigènes, fournissant ce faisant une distinction quantitative entre les
différents anticorps hautement spécifiques et multivalents à la fois. Jordan D. Dimitrov, Srinivas V.
Kaveri, et Sébastien Lacroix-Desmazes, dans Trends in Biochemical Sciences – 1048, publication en ligne en
avant – première, 28 mars 2014
Source : Science Direct /
Traduction et adaptation : NZ
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