Les protéines biologiques antigel (PAG)* ont été découvertes chez les
poissons marins nécessitant une protection contre le gel. Ces protéines se
fixant à la glace (acronyme : IBPs dans
le texte) sont très répandues à travers les règnes du vivant ; leurs
fonctions comprennent notamment la tolérance au gel et l’adhésion à la glace. En
rapport avec leur indépendante et récente évolution, les PAG possèdent la
propriété de se replier, propriété dépendant largement leurs liaisons hydrogène
et de leurs ponts disulfure. Les sites de liaison à la glace des PAG sont typiquement plats, étendus, relativement
hydrophobes, on leur attribue communément la faculté « d’organiser » l’eau
en une matrice apte à fusionner et geler avec la couche quasi-liquide de treillis
de givre suivante. Dans cet article, les rôles, propriétés, ainsi que les
interactions structure – fonction des IBPs sont passées en revue ; est
également explorée la relation les liant aux protéines de nucléation de la
glace, dont le rôle est de permettre la congélation à des températures au-dessous
de zéro. Peter L Davies, dans Trends in
Biochemical Sciences, publication en ligne en avant – première, 19 octobre 2014
*selon la terminologie de l’Institut Laue – Langevin (ILL)
Source : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ
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