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| Structure de la biliverdine réducatse A humaine en cristallographie. Source iconographique et légendaire: http://en.wikipedia.org/wiki/Biliverdin_reductase |
Les isozymes de la biliverdine
réductase (BVR) BVRA et BVRB sont des récepteurs de la membrane cellulaire
porteurs de fonctions pléiotropiques. Cette revue de littérature compare, pour
la première fois, les différences structurelles et fonctionnelles entre les
isozymes. Elles réduisent la biliverdine - sous-produit du catabolisme de l’hème - en bilirubine, montrent une activité kinase ; en outre, BVRA agit
également comme facteur de transcription, propriété que ne possède pas BVRB.
Les motifs de liaison présents dans les isozymes BVR permettent permettent une
large palette d’interactions avec des composantes d’importantes voies de
signalisation métabolique comme les cascades kinasiques* du récepteur à
insuline, les protéines kinases (PKs), ainsi que les médiateurs de
l’inflammation. De plus, les niveaux sériques de bilirubine se révélés négativement
associés obésité abdominale et hypertriglycéridémie. Nous discutons de l’impact des isozymes BVR sur le métabolisme, et de leur potentiel en termes de cibles
thérapeutiques. Luke O’Brien et al, dans Trends in Endocrinology and Metabolism,
publication en ligne en avant – première, 25 février 2015
*Les protéines kinases sont des enzymes qui catalysent le transfert d'un groupe phosphate de l'adénosine triphosphate (ATP) sur l'hydroxyle (groupe -OH) des chaînes latérales des acides aminés ayant une fonction alcool : sérine, thréonine et tyrosine. (Wikipedia)
Source : Science Direct / Traduction et
adaptation : NZ *Les protéines kinases sont des enzymes qui catalysent le transfert d'un groupe phosphate de l'adénosine triphosphate (ATP) sur l'hydroxyle (groupe -OH) des chaînes latérales des acides aminés ayant une fonction alcool : sérine, thréonine et tyrosine. (Wikipedia)
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