Le complexe Arp2/3 est, jusqu’à présent, considéré comme un complexe
protéique à sept sous-unités requis pour la nucléation de l’actine et la
polymérisation des filaments d’actine dans diverses fonctions cellulaires
cardinales comme la phagocytose, le transport vésiculaire, et l’extension du
lamellipode. Le complexe Arp2/3 est aussi exploité par les bactéries pathogènes
et les virus au cours des processus infectieux. De récentes études suggèrent
que certaines sous-unités du complexe sont superflues dans des contextes
cellulaires spécifiques, indiquant ce faisant l’existence de « complexes
Arp2/3 hybrides », isoformes ou variants issus de phosphorylations des
sous-unités Arp2/3 canoniques.
Ainsi, cette diversité devrait maintenant être prise en considération dans
les rôles spécifiques attribués à chaque assemblage Arp2/3 en particulier, dans
les processus cellulaires dépendant de l’actine. Javier Pizarro-Cerdá, et al,
dans Trends in Cell Biology, publication en ligne en avant-première, 29 août
2016
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