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| Un mécanisme cellulaire dédié protège les polypeptides en repliement de la dégradation. |
Les protéines
nouvellement synthétisées « engagent » des chaperons moléculaires d’aide
au repliement. Leur progression est suivie par des systèmes de contrôle de
qualité ciblant les erreurs de repliement conduisant à leur dégradation. Paradoxalement,
les chaperons favorisant le repliement dirigent aussi les polypeptides non
repliés vers leur dégradation. Ainsi, une hypothèse concernant un
mécanisme de protection des protéines en repliement actif avait précédemment été
émise. Dans cette étude, nous montrons qu’un complexe protéique membranaire de
réticulum endoplasmique (RE), comprenant les protéines Slp1 et Emp65, effectue
cette fonction dans le lumen du RE. Ce complexe lie entre elles les protéines
non repliées et les protège de la dégradation au cours du repliement. En son
absence, environ 20%-30% des protéines nouvellement synthétisées, qui pourraient
se replier, sont de fait dégradées. Bien que les complexe Slp1-Emp65 abritent une
large palette de "clients"*, ils sont spécifiques des protéines solubles. Prises dans
leur ensemble, ces études démontrent la vulnérabilité des polypeptides
nouvellement traduits, en repliement actif, et dévoilent la découverte de nouvelles
catégories fonctionnelles d’homéostasie protéique que nous qualifierons de «gardiennes», protégeant lesdits polypeptides contre la dégradation. Shan Zhang, et al,
dans Cell, publication en ligne en avant-première, 14 septembre 2017
*traduction littérale: cela signifie que Slp1-Emp65 protège potentiellement bon nombre de types moléculaires (notre de l'éditeur du présent billet de blog)
