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| Heat Stress = Stress Thermique Recovery = Récupération Properly folded = Correctement repliée Misolded = Incorrectement repliée Refolding = Nouveau pliage
Comportement analogue à celui d’un chaperon du
Nucléole et Sa Modulation par les Protéines Associées à des Maladies
Neurodégénératives.
Des conditions de stress thermique (heat-shock dans le texte) causent un déplacement
conformationnel en un échantillon de protéines nucléaires et cytoplasmiques dépliées
sujettes à former des agrégats (à l’aide de leurs régions désordonnées). Ces
protéines incorrectement repliées pénètrent dans le nucléole et interagissent
avec la protéine de stress thermique 70 (Hsp 70) et la protéine résidente du
nucléole la nucléophosmine (NPM1), empêchant ce faisant l’irréversible
agrégation survenant lors d’un stress. Lors de la récupération d’un stress thermique, les
protéines incorrectement repliées quittent le nucléole pour subir un nouveau pliage
ou une dégradation. L’expression de protéines amyloïdes agrégées dans le nucléoplasme
inhibe l’entrée des protéines incorrectement repliées dans le nucléole au cours
du stress thermique, alors que la protéine dipeptide à structure répétée (DPR)
empêche leur sortie pendant la récupération. L’altération de la protéostasie
gérée par le nucléole par les protéines amyloïdes ou DPR pourrait contribuer à
la toxicité cellulaire.
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Le repliement incorrect des protéines est lié à un
état pathologique ; alors comment les cellules de mammifères font-elles
pour gérer le fardeau d’un repliement incorrect des protéines dans le noyau ?
Une étude récente publiée dans Science (Frottin et al., 2019) a démontré que sous stress protéotoxique, le nucléole
pourrait stocker quelques protéines incorrectement repliées pour repliement
nouveau ou dégradation. Fatima Amer-Sarsour, Avraham Ashkenazi dans Trends in
Cell Biology, publication en ligne en avant-première, 28 août 2019
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