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L’organisation Membranaire est un Théâtre d’Échange Continu Sous Contrôle de Différents Organiseurs. L’organisation des protéines membranaires est le résultat d’échanges continus entre les monomères de protéines, regroupements protéiques d’ordre nanométrique, et structures micrométriques d’ordre supérieur (milieu : échange continu entre différents états protéiques définis par des flèches). Cet échange, affectant les protéines multiples transmembranaires, est orchestré par à la fois les organiseurs intrinsèques de la membrane lipidique [radeaux lipidiques (en jaune) et les nanodomaines de tetraspanine (en bleu)] et ses organiseurs extrinsèques [actine corticale (en rouge) et galectines (en vert)]. Les organiseurs clé fonctionnent ensemble dans l’environnement dynamique de la membrane plasmique, permettant un contrôle étroit des multiples fonctions cellulaires. |
L’organisation des protéines membranaires est
essentielle à un fonctionnement cellulaire adéquat et le résultat d’un échange
dynamique entre les monomères de protéines, le regroupement de protéines à l’échelle
nanométrique, ainsi que les structures à l’échelle micrométrique d’ordre
supérieur. Cet échange est affecté à la fois par des facteurs intrinsèques de
la bicouche lipidique comme les radeaux lipidiques et les protéines tétraspanines,
et des facteurs extrinsèques comme l’actine corticale et les galectines. Du
fait que les organiseurs membranaires agissent de concert comme dans une
symphonie, il est difficile d’en définir les organiseurs clé. Ici, nous énonçons,
pour la première fois, les définitions d’organiseur membranaire intrinsèque clé
et d’organiseur membranaire extrinsèque clé. Les nanodomaines de la
tétraspanine sont des organiseurs clé qui sont souvent négligés. Nous discutons
la manière dont les organiseurs clé peuvent collaborer, donnée importante
permettant d’obtenir une parfaite compréhension de la biologie des membranes. Sjoerd van Deventer, et al, dans
Trends in Cell Biology, Early Online Publication, 25 November 2020
Source iconographique, légendaire et
rédactionnelle: Science Direct /
Traduction et adaptation : NZ
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