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| "En utilisant des approches biochimiques, structurelles, génétiques et pharmacologiques sur des modèles évolutifs divergents, y compris le poisson zèbre et la souris, nous démontrons un rôle essentiel pour les protéines ZNG1 dans la régulation de l'homéostasie cellulaire du Zn" |
Le zinc (Zn) est un micronutriment essentiel et cofacteur présent dans des proportions allant jusqu'à 10 % des protéines dans les organismes vivants. En cas d’apport limité en Zn, des enzymes spécialisées appelées métallochaperones devraient allouer du Zn à des métalloprotéines spécifiques. Cette fonction a été supposément attribuée aux protéines G3E GTPase COG0523, mais aucune métallochaperone Zn n'a été identifiée expérimentalement dans aucun organisme. Ici, nous caractérisons fonctionnellement une famille de protéines COG0523 qui est conservée chez les vertébrés. Nous identifions la métalloprotéase Zn méthionine aminopeptidase 1 (METAP1) en tant que client COG0523, conduisant à la nouvelle désignation de ce groupe de protéines COG0523 en tant que famille d'activateur de métalloprotéine GTPase régulée par Zn (ZNG1). En utilisant des approches biochimiques, structurelles, génétiques et pharmacologiques sur des modèles évolutifs divergents, y compris le poisson zèbre et la souris, nous démontrons un rôle essentiel pour les protéines ZNG1 dans la régulation de l'homéostasie cellulaire du Zn. Ensemble, ces données révèlent l'existence d'une famille de métallochaperones Zn et attribuent à ZNG1 un rôle important dans le trafic intracellulaire de Zn. Andy Weiss, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 17 mai 2022
Source iconographique,
légendaire et rédactionnelle : Science
Direct / Préparation post : NZ
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